生物化学是用化学的、物理学的和近代生物学的方法从分子水平上研究生命活动过程中物质的组成、性质、代谢变化与生物体机能之间的关系，从而阐明生命现象的化学本质的一门学科。
《基础生物化学/全国高等农林院校生物科学类专业“十二五”规划系列教材》是全国高等农林院校生物科学类专业“十二五”规划系列教材之一，主要包括以下几部分内容：①静态生物化学部分，主要探讨了构成生物体的大分子糖、脂、蛋白、酶、核酸的结构、性质、功能，同时介绍了这些物质的分离、分析技术及其应用；②动态生物化学部分，主要系统介绍了糖、脂、蛋白、核酸在体内的代谢变化规律、代谢调控及代谢变化与生物体机能之间的关系；③分子生物学部分，这部分以原核生物为主，介绍了遗传信息传递的分子基础与调控规律，是生物化学的发展和延续。
第0章 绪论
0.1 生物化学研究的主要内容
0.2 生物化学发展简史
0.3 生物化学与其他学科的关系
0.4 生物化学的应用和发展前景
第1章 蛋白质化学
1.1 蛋白质的元素组成
1.2 蛋白质的基本组成单位是氨基酸
1.2.1 蛋白质中的标准氨基酸的结构特点和表示方法
1.2.2 蛋白质中的标准氨基酸的分类
1.2.3 蛋白质中的非标准氨基酸
1.2.4 非蛋白质氨基酸
1.2.5 氨基酸的重要性质
1.2.6 氨基酸的分离分析
1.3 钛
1.3.1 肽与肽键
1.3.2 几种重要的天然活性肽
1.4 蛋白质的分子结构
1.4.1 蛋白质的一级结构
1.4.2 蛋白质的二级结构
1.4.3 超二级结构和结构域
1.4.4 蛋白质的三级结构
1.4.5 蛋白质的四级结构
1.4.6 纤维状蛋白质的结构
1.5 蛋白质结构与功能的关系
1.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系
1.5.2 蛋白质空间结构与功能的关系
1.6 蛋白质的特性
1.6.1 蛋白质的紫外吸收光谱
1.6.2 蛋白质的两性解离和等电点
1.6.3 蛋白质的胶体性质
1.6.4 蛋白质的沉淀
1.6.5 蛋白质的变性与复性
1.6.6 蛋白质的颜色反应
1.7 蛋白质的分离与研究方法简介
1.7.1 根据分子大小差异分离蛋白质
1.7.2 利用溶解度差异分离蛋白质
1.7.3 利用电荷不同分离蛋白质
1.7.4 根据蛋白质吸附特性分离蛋白质
1.7.5 根据生物分子特异亲和力分离蛋白质
1.7.6 蛋白质的鉴定
1.7.7 蛋白质组与蛋白质组学简介
1.8 蛋白质的分类
1.8.1 根据分子形状分类
1.8.2 根据化学组成分类
1.8.3 根据溶解度分类
第2章 酶
2.1 酶的概述
2.1.1 酶的概念及其化学本质
2.1.2 酶的催化作用特点
2.1.3 酶作用的专一性
2.1.4 酶的化学组成
2.2 酶的命名与分类
2.2.1 酶的命名
2.2.2 酶的分类
2.3 酶催化的机制
2.3.1 酶的活性中心
2.3.2 酶专一性催化反应的机制
2.3.3 酶高效催化反应的机制
2.3.4 蛋白酶的作用机理举例
2.4 酶促反应动力学
2.4.1 酶促反应速度的测量
2.4.2 底物浓度对酶促反应速度的影响
2.4.3 酶浓度对酶促反应速度的影响
2.4.4 pH对酶作用的影响
2.4.5 温度对酶作用的影响
2.4.6 抑制剂对酶促反应速度的影响
2.4.7 激活剂对酶作用的影响
2.5 酶活性的调节
2.5.1 别构调节
2.5.2 酶活性的共价调节
2.5.3 酶原激活
2.5.4 调节蛋白
2.5.5 同工酶
2.6 酶的纯化与酶活力测定
2.6.1 酶的分离纯化
2.6.2 酶活力的测定
2.7 酶工程简介
2.7.1 酶的应用
2.7.2 酶工程的研究内容
……
第3章 维生素与辅酶
第4章 核酸化学
第5章 糖类
第6章 脂类和生物膜
第7章 新陈代谢概论与生物氧化
第8章 糖类代谢
第9章 脂类代谢
第10章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
第11章 核酸的酶促降解与核苷酸代谢
第12章 DNA的生物合成
第13章 RNA的生物合成
第14章 蛋白质的生物合成
第15章 代谢调节
参考文献
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一分子磷酸化酶激酶可以在短时问内催化数千个磷酸化酶b，每个产牛的磷酸化酶a义可催化产生数千个葡萄糖l磷酸，这样就构成r两步的级联放大。实际上这是肾上腺素使糖原急剧分解的更长的级联放大的一部分。另一类共价调节酶是大肠杆菌谷氨酰胺合成酶等，它们接受ATP转来的腺苷酰基的共价修饰，或酶促脱左腺什酰基而调节活性。此外，酶原的激活也是一种共价调节。磷酸化的调节往往是多层次的，并不是所有的基团都可以磷酸化，能够发生磷酸化的基团也不是同时发生磷酸化，某些情况下，邻近基团发生磷酸化后，特定基团才能磷酸化。
2.5.3 酶原激活
1.酶原与酶原激活概念
生物体内有些酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后输送到特定部位，当功能需要时，经专一性蛋白酶作用后转变成有活性的酶而发挥作用。如消化系统巾的各种酶和血液凝固系统中的许多酶均以无活性的前体形式合成和分泌，这些不具催化活性的酶前体称为酶原（zymogen）。如胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）、胰蛋白酶原（trypsinogen）和胃蛋白酶原（pepsinogen）等。酶原必须在特定条件下，经过适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性。这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。例如胰脏分泌的胰蛋白酶原进入小肠后，可被肠液中的肠激酶激活或自身激活，自N端切下一个6肽后，肽链重新折叠而形成有活性的胰蛋白酶（图2-35）。
胰蛋白酶原被激活后，可作用于胰凝乳蛋白酶原，弹性蛋白酶原和羧肽酶原（procarboxypeptidase），使之转变为相应的酶。
胃蛋白酶原由胃黏膜细胞分泌，在胃液巾的酸或已有活性的胃蛋白酶作用下，自N端切下12个多肽碎片，其中最大的多肽碎片对胃蛋白酶有抑制作用，pH高的条件下，它与胃蛋白酶非共价结合，而使胃蛋白酶原不具活性，在pH1～2时，它很容易从胃蛋白酶上解离下来。因此，胃蛋白酶原在酸性条件下才能转变成胃蛋白酶。
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